Aponevroz

Etimoloji

Aponeurosis** kelimesi, “kasın tendona dönüştüğü uç” anlamına gelen Eski Yunanca ἀπονεύρωσις (aponeúrōsis) teriminden gelmektedir. Bu bir bileşiktir:

  • ἀπονευρόομαι (aponeuróomai): “Tendon olmak.”
  • Son ek -σῐς (-sis): Nominal bir formu belirtir.

Terim, aponevrozların tendonların uzantısı olarak kabul edildiği erken dönem anatomik anlayışı yansıtmaktadır; bu ayrım 17. yüzyılda Thomas Willis’in çalışmalarıyla netleşmiştir.


Yapı

  • Aponevrozlar, düzenli, paralel demetler halinde düzenlenmiş kolajen liflerden oluşan yoğun fibröz bağ dokusu tabakalarıdır.
  • Kompakt ve silindirik olan tendonların aksine, aponevrozlar geniş, düz ve esnektir ve büyük kas bölgelerinin kemiklere veya diğer yapılara bağlanmasını sağlar.

Fonksiyonlar

  1. Kas Bağlantısı:
    Kasları kemiklere, kıkırdağa veya diğer kaslara bağlayarak hareket oluşturmak için kas kasılmalarını iletir.
  2. Kuvvet Dağılımı:
    Kaslar tarafından üretilen kuvveti tendonlara kıyasla daha geniş bir alana yayar.
  3. Yapısal Bütünlük:
    Kas-iskelet iskeletine güç, stabilite ve destek sağlar.
  4. Enerji Emilimi:
    Dinamik kas hareketleri sırasında enerjiyi emer ve dağıtır.

Tendonlar ve Fasyalar ile Karşılaştırma

  • Tendonlar**:
  • Kompakt, lifli ve yüksek gerilme kuvvetlerine dayanacak şekilde tasarlanmıştır.
  • Kas ve kemik arasında ip benzeri bir bağlantı görevi görür.
  • Aponörozlar**:
  • Geniş, ince ve esnektir, kasın daha geniş bir alana bağlanmasını sağlar.
  • Fascia**:
  • Kasları çevreleyen ve ayıran daha ince ve daha esnek bağ dokusu katmanları.
  • Aponörozlar tendonlara dönüşebilir veya kasları bağlamak için fasya ile birleşebilir.

Anahtar Konumlar

Aponörozlar, kasları tutturdukları ve yapısal takviye sağladıkları vücut boyunca dağılmıştır. Örnekler şunları içerir:

  • Rektus kılıfı**: Karın kaslarını kaplar.
  • Torakolomber fasya: Sırt kaslarını destekler.
  • Palmar aponevroz: Avuç içi kaslarını sabitler.
  • Plantar fasya: Ayak kemerini destekler.
  • Lingual aponevroz: Dilde bulunur.
  • Palatin aponevroz: Yumuşak damakta bulunur.

Klinik Önem

Aponevrozlar, aşağıdakiler de dahil olmak üzere çeşitli tıbbi durumlarla ilgilidir:

  1. Fıtıklar: Aponevrotik katmanlardaki zayıflıklar organ veya doku çıkıntılarına yol açabilir.
  2. Kas Yırtılmaları: Aponevrozlar aşırı stres altında yırtılabilir ve yaralanmaya yol açabilir.
  3. Tendinit: Tendonların yakınındaki aponörotik bölgeler iltihaplanabilir.


Keşif

Tendonlar ve Bağ Dokusuna İlk Referanslar (Antik Dönem – Orta Çağ)

1. Antik Yunan Kökenleri (MÖ 5. yüzyıl civarı)

  • Antik Yunan (MÖ 4. Yüzyıl): Hipokrat ve Galen de dahil olmak üzere erken anatomistler, kas bağlantılarındaki bağ dokularının önemini belirtmiş ancak tendonlar, bağlar ve aponevrozlar arasında ayrım yapmamışlardır.
  • Orta Çağ (5.-15. Yüzyıl): Tıbbi el yazmaları, tendonları tanımlayan ancak aponevrozları ayrı bir yapı olarak ayırt etmeyen Galen’in öğretilerini esas olarak takip etmiştir.

2. Terimin Tanıtımı ve Anatomik Tanımlama (17. Yüzyıl)

  • Thomas Willis (1621-1675):
    • Yunanca apo (“uzak”) ve nöron (“sinir”) kelimelerinden türetilen ve “sinirden uzak” anlamına gelen aponevroz terimini ortaya atmıştır.
    • Aponevrozları tendonlardan ve fasyadan farklı, belirgin lifli yapılar olarak tanımladı ve kasları kemiklere veya diğer dokulara bağlamadaki rollerini vurguladı.
    • Çalışmaları kas bağlantılarının anatomik anlayışını ve işlevsel önemlerini ilerletti.

3. 18. ve 19. Yüzyıl Gelişmeleri

  • 18. Yüzyıl: Aponevrozlar, kas-iskelet sistemi dinamiklerinde kritik bir rol oynayan özel bağ dokuları olarak giderek daha fazla kabul görüyordu, ancak yine de sıklıkla tendonlarla karıştırılıyordu. – 19. Yüzyıl: Aponevrozlar ve tendonlar arasındaki ayrım daha da belirginleşti. Aponevrozlar, daha kompakt ve silindirik olan tendonlara kıyasla daha geniş alanları kaplamalarına olanak tanıyan geniş, düz yapıları nedeniyle tanındı.
  • Bilimsel Tartışma: Araştırmacılar, aponevrozlar ve tendonlar arasındaki yapısal ve işlevsel farklılıkları keşfetmeye devam etti.

4. 20. Yüzyıl: Ayrıntılı Çalışma ve Klinik Tanıma

  • 20. Yüzyılın Başları: Mikroskopi alanındaki gelişmeler, bilim insanlarının aponevroz yapılarının daha ince ayrıntılarını incelemesine olanak sağladı. Aponevrozlardaki kolajen liflerinin rolü daha iyi anlaşıldı ve kuvveti geniş alanlara dağıtma yetenekleri vurgulandı.
  • Klinik Çalışmalar: Aponevrozlar, fıtık, kas yırtığı ve tendinit gibi klinik durumlarla ilişkilendirilmeye başlandı. Eklem sabitleme ve kas kuvvetlerini dağıtmadaki rolleri açıklığa kavuşturuldu. – Fasyanın Anlaşılması: Aponevrozlar ve fasya arasındaki ilişki daha net bir şekilde tanımlandı ve aponevrozların kas-kemik bağlantılarında önemli roller oynayan uzmanlaşmış, yoğun fasyalar olduğu belirtildi.

5. Modern Araştırma ve Teknolojik Gelişmeler (20. Yüzyıl Sonları – Günümüz)

  • Mikroskopi ve Görüntüleme: MRI ve ultrason gibi gelişmiş görüntüleme teknikleri, aponevrozların ve kaslara, kemiklere ve fasyalara olan bağlantılarının daha net bir şekilde görüntülenmesini sağladı.
  • Genetik ve Moleküler Araştırma: 20. yüzyılın sonlarında ve 21. yüzyılın başlarında, özellikle kolajen lifleri olmak üzere aponevrozların moleküler bileşimine yönelik araştırmalar, bunların biyomekanik verimlilik ve yaralanma önlemedeki rolünü daha da tanımladı. – Klinik Uygulama: Aponevrozlar artık plantar fasiit, karın fıtığı ve kas zorlanmaları dahil olmak üzere çeşitli durumlardaki katılımları açısından inceleniyor ve klinik tıptaki önemleri vurgulanıyor.


İleri Okuma

Yoo, W. C., & Rho, M. H. (2017). The structural properties of the aponeurosis and its relationship with tendon. International Journal of Medical Research.

Click here to display content from YouTube.
Learn more in YouTube’s privacy policy.

Kollojen

Antik Yunancadaki κόλλα (kóllayapıştırıcı) and -γενής (-genḗs-biçimlendirici, şekil verici)’dan türeyen Fransızcadaki collagène‘den türemiştir.

Deriye kuvvetini ve esnekliğini kazandıran protein molekülü. Kollajen ailesi, insan organizmasındaki toplam protein miktarının yaklaşık dörtte birini oluşturan heterojen bir protein grubunu temsil eder. Kolajen cilt, kemikler, tendonlar, kıkırdak, kan damarları ve dişlerin ana lif bileşenidir. Şimdiye kadar, hücre dışı matriste 28’den fazla farklı kolajen türü oluşturan 25 kolajen polipeptidi tarif edilmiştir.

Yapı

Kolajen molekülü

Kolajen moleküllerinin üçüncül yapısı sol elli sarmal amino asit zincirlerinden (prokolajen) oluşur ve bunlardan üçü sağ elli süper sarmal veya üçlü sarmal şeklinde birbirinin etrafına sarılır ve böylece tropokolajen olarak bilinen lifleri oluşturur. Üçlü sarmal, tek tek iplikler arasındaki hidrojen bağları ile stabilize edilir.

Kolajen zincirleri yüksek oranda prolin ve glisinin yanı sıra proteinlerin çapraz bağlanmasını ve stabil bir kolajen matrisi oluşturmasını sağlayan hidroksiprolin ve hidroksilizin gibi bir dizi hidroksillenmiş amino aside sahiptir.

Ortaya çıkan lifler sarmal olmasına rağmen, yapısal olarak klasik α-sarmaldan farklıdır. Yüksek prolin ve glisin içeriği nedeniyle, kolajenin heliksleri daha uzun uzar ve bu da 0,94 nm’lik bir adımla (vidanın yukarı doğru bir tam dönüşünün aldığı mesafe) sonuçlanır. Buna karşılık, bir α-sarmal 0,54 nm’lik bir aralığa sahiptir. Protein zincirlerinin uzun şekli, kolajenin üçlü sarmalının çok kompakt ve dar olduğu anlamına gelir. Tam türüne bağlı olarak, her bir kolajen sarmalı birkaç yüz ila birkaç bin amino asitten oluşabilir.

Kolajen fibrilleri

Birkaç kolajen molekülünün bir araya gelmesi, bir sonraki üst organizasyonel birim olan kolajen fibrilleri ile sonuçlanır. Fibrillerin oluşumu sırasında, kolajen molekülleri basitçe bir araya getirilmez, ancak uzunluklarının yaklaşık 1/5’i (67 nm) kadar birbirlerinden uzaklaşırlar. Bu, elektron mikroskobu görüntüsünde her 67 nm’de (234 amino asit) bir tekrarlanan karakteristik bir enine çizgi ile sonuçlanır. Buna D dönemi denir.

Tropokollajen alt birimlerinden kollajen fibrillerinin oluşumu ekstraselüler boşlukta kendiliğinden gerçekleşir. Hizalama, hazır fibrilleri fibripozitör adı verilen yapıların yardımıyla hizalayan fibroblastlar tarafından kontrol edilir.

Kolajen fibrilleri farklı dokularda 20 nm ile yaklaşık 500 nm arasında değişen çok farklı çaplara sahiptir. Bu çeşitlilik aralığı, fibrillerin yapısının söz konusu dokunun gereksinimlerine değişken bir şekilde adapte edilmesini sağlar. Örneğin korneada, fibriller korneanın şeffaflığını sağlamak için çok küçük bir çapa (25 nm) sahiptir.

Fizyoloji

Kolajen organizmada öncelikle bağ dokusunda bulunur ve burada yapısına bağlı olarak hücre dışı matrisin çoğunluğunu oluşturabilir. Çeşitli kolajen türlerinin farklı doğası, bağlayıcı ve destekleyici dokunun çeşitli özelliklerinin temelini oluşturur. Bağların ve tendonların gerilme mukavemeti, kemiklerin esnekliği veya eklem kıkırdağının basınca dayanıklılığı büyük ölçüde dokuda baskın olan kolajen tarafından belirlenir.

Kolajen, insanlardaki toplam proteinin en yüksek göreceli oranına (yaklaşık %25) sahip proteindir.

Kolajenin faydası nedir?

Araştırmalar, günlük kolajen takviyelerinin kemiklerinizi daha yoğun hale getirmeye yardımcı olabileceğini, onları kırılgan hale getiren yaşlanma sürecini yavaşlatabileceğini ve vücudunuzun yeni kemik üretmesine yardımcı olabileceğini göstermiştir. Oral kolajen takviyelerinin yaşlı insanlar için cilt nemini ve elastikiyetini artırdığı gösterilmiştir. Ayrıca kırışıklıkların azalmasına da yardımcı olabilirler.

Kolajenin iki işlevi nedir?

Kolajen, memelilerde en bol bulunan proteinlerden biridir. Çeşitli biyolojik işlevlerden sorumludur; bunlardan biri de bağ dokusu, kas ve deride yapısal destek sağlamaktır. Kolajen cildin esnekliğinden sorumlu proteindir. Ayrıca eklem ve kemik sağlığında da rol oynar.

Patofizyoloji

Kolajen sentezi askorbik asite bağlıdır. C vitamini eksikliği iskorbüt hastalığının klinik tablosuna neden olur. Çok sayıda genetik hastalık kolajen veya ilişkili proteinlerdeki kusurlara dayanmaktadır (örneğin, Ehlers-Danlos sendromu, osteogenezis imperfekta, Stickler sendromu, Alport sendromu).

Sistematik

Şimdiye kadar bir dizi kolajen türü keşfedilmiştir, ancak işlevleri hala kısmen belirsizdir.

  • Kolajen I (kolajen liflerinde lif oluşturucu): Deri, tendonlar, kemik, dentin, fibrokartilaj, kornea.
  • Kolajen II (lif oluşturucu): Hiyalin kıkırdak, fibrokartilaj, elastik kıkırdak, vitreus cisimciği
  • Kolajen III (retikülin liflerinde lif oluşturucu): Deri, iskelet kası, kan damarları
  • Kolajen IV (retiküler): Bazal lamina (özellikle lamina densa).
  • Kolajen V (lif oluşturucu): Fetal doku, plasenta, interstisyel bağ dokusu.
  • Kolajen VI (lifle ilişkili, küresel): Bağ dokusu
  • Kolajen VII (ankraj fibrilleri): Epitelin bazal membrana ve stromaya tutunması.
  • Kolajen VIII (retiküler): Descemet zarı
  • Kolajen IX (fibröz-ilişkili): Kıkırdak, korpus vitreum
  • Kolajen X (retiküler): Kıkırdak büyüme bölgesi
  • Kolajen XI (lifle ilişkili): Kıkırdak
  • Kolajen XII (lif-ilişkili): embriyonik deri, embriyonik tendonlar
  • Kolajen XIII: kemikler, kıkırdak, deri, çizgili kaslar
  • Kolajen XIV: esas olarak sinirlerin intranöral bağ dokusunda, epi- ve perimisyumda, ayrıca denervasyondan sonra kas içinde
  • Kolajen XV: kasların bazal membranı, fibrozis sonrası böbreklerde
  • Kolajen XVI: iç organlarda, gözlerde ve bazı kas dokularında
  • Kolajen XVII (transmembran): Skuamöz epidermal hücrelerin hemidesmozomları ile ilişki.
  • Kolajen XVIII: bilinmiyor
  • Kolajen XIX: (lifle ilişkili): fetal deri, fetal tendonlar

Tip 1, 2, 3 kolajen arasındaki fark nedir?

Kolajen 1, 2 ve 3 arasındaki temel fark, kolajen 1’in en çok kemiklerde, tendonlarda, bağlarda ve deride bulunurken, kolajen 2’nin hiyalin ve eklem kıkırdaklarında ve kolajen 3’ün yumuşak dokularda ve organlarda destekleyici bir ağ oluşturan retiküler liflerin ana bileşeni olmasıdır.

Kolajen türleri arasındaki farklar nelerdir?

Kolajen türleri hayvana göre değişir. Sığır kolajeni Tip I ve III içerir. Sığır kolajeni cildin elastikiyetinden ve nemlendirilmesinden sorumludur. Deniz kolajeni Tip I & II içerir.

En etkili kolajen türü hangisidir?

Kolajen peptitler genellikle sindirim için en iyi kolajen formu olarak kabul edilir. Bir kişi kolajen takviyesi almak istiyorsa hidrolize kolajen alınmalıdır. Hidrolize kolajen, kolajenin vücudun sindirimi için kolay olan küçük peptitlere ayrıldığı anlamına gelir.

Yaşlanan cilt için en iyi kolajen türü hangisidir?

“Tip I ve III kolajen içeren ürünler de en iyisidir, çünkü bunlar insan cildindeki baskın kolajen tipleridir ve oran yaşla birlikte değişir.” Kolajenin vegan veya vejetaryen dostu olmadığını da belirtmek önemlidir: Seçenekler inek, domuz ve balık dahil olmak üzere farklı hayvansal kaynaklardan elde edilir.

Ekonomik uygunluk

Geçmişte “kemik tutkalı” asit veya ısı ile denatüre edilen hayvan kolajeninden yapılıyordu. Günümüzde, emilebilir sütürler ve deri greftleri kolajen liflerinden sentezlenmektedir. Kozmetik cerrahide kolajen, vücudun dış yapılarını (örneğin dudaklar) şekillendirmek ve kırışıklık enjeksiyonları için bir enjeksiyon malzemesi olarak kullanılmıştır.

Click here to display content from YouTube.
Learn more in YouTube’s privacy policy.

Hangi gıdalarda kolajen oranı yüksektir?

  • Kolajen Açısından Zengin En İyi 5 Gıda
  • Kemik Suyu. Açık ara en zengin kolajen protein kaynaklarından biri kemik suyudur. …
  • Yumurta. Yumurtanın yüksek oranda protein içerdiğini muhtemelen biliyorsunuzdur. …
  • Et. Etler – özellikle sığır, domuz ve kuzu eti gibi kırmızı etler – en iyi yüksek kolajenli gıdalar arasındadır. …
  • Balık. …
  • Spirulina.

Kollajen tip I

Kolajen I, hücre dışı matrisin önemli bileşenleri olan ve çeşitli hücreler tarafından sentezlenip salgılanabilen kolajen protein ailesine aittir.

Oluşumu ve işlevi

  • Kemik
  • Fibrokıkırdak
  • Tendonlar
  • Bağlar
  • Fascia
  • Dermis
  • Sklera, kornea
  • Dentin
  • Burada kolajen I, yapı oluşumu ve mekanik mukavemetin yanı sıra hücre dışı matrisin diğer bileşenleriyle etkileşim için de önemlidir.

Yapı

Kolajen I fibriler bir kolajendir, yani fibril oluşturabilen bir kolajendir: her biri üç peptit zincirinden (üçlü sarmal) oluşan kolajen molekülleri, hücre dışı alanda birbirine paralel uzanır ve kovalent bağlarla çapraz bağlanır. Bu da onları çok güçlü kılıyor.

Kolajen I genellikle oldukça kalın fibriller oluşturur ve bunlar daha sonra tipik enine çizgilenme gösterir.

Sınıflandırma

Kolajen I iki tipte oluşur:

  • Alfa-1 tip I kolajen (COL1A1): Kromozom 17 üzerinde 21. ve 33. bölgeleri arasında 50.18-50.2 gen lokusunda kodlanır(17q21.33) ; alpha-1 type I collagen, insanda COL1A1 genin kodladığı proteindir. Tip 1 kollajenin major kısmı bu gen ile kodlanır. Bağ doku ve kıkırdak için önemli bir gendir.
  • Alfa-2 tip I kolajen (COL1A2): Kromozom 7 üzerinde 94.39-94.43 gen lokusunda kodlanır

Sentez

Kolajen sentezi hem hücre içinde hem de hücre dışında gerçekleşir.

  • Hücre içi segment: Kaba endoplazmik retikulumda (RER) translasyondan sonra, ilk olarak prolin ve lizinin hidroksiprolin ve hidroksilizine hidroksilasyonu gerçekleşir. Burada C vitamini doğru hidroksilasyonu sağlar. Bunu glikoziltransferazlar aracılığıyla glikozilasyon takip eder. Hücre içi sentezin son adımı, hidrojen bağları ve disülfit köprüleri ile üçlü sarmalın oluşumundan oluşur.
  • Hücre dışı bölüm: Ekzositozdan sonra, ilk olarak kolajenlerin NC alanlarının bölünmesi gerçekleşir ve tropokollajen üretilir. Tropokollajenler şimdi Schiff bazlarının oluşumu yoluyla kolajen fibrillerine birleşir.

Patoloji

Kolajen I sentezinin kalıtsal bozuklukları arasında kırılgan kemik hastalığı (osteogenesis imperfecta) ve Ehlers-Danlos sendromunun diğerlerinin yanı sıra cilt ve eklemlerin aşırı gerilebilir olduğu formları yer alır.

  • Tümörleri çevreleyen hücre dışı matris genellikle daha sıkı bir matrise yol açan kolajen 1’den oluşur. Meme karsinomunda, artan sertlikle birlikte asinilerdeki hücrelerin düzenli diziliminin kaybolduğu gözlenmiştir. Öte yandan, aktif madde SSM’nin (Maruyama’nın Spesifik Maddesi) antitümör etkisi, kolajen sentezinin artmasına ve dolayısıyla muhtemelen tümörlerin kapsüllenmesine bağlanmaktadır. Burada daha fazla araştırmaya ihtiyaç vardır.

Click here to display content from YouTube.
Learn more in YouTube’s privacy policy.

Ürünler

VİTALY ONE Bileşenleri Beslenme Değerleri

 Bileşen Günlük 1 Yumuşak Jel Kapsül Miktarı
 Omega 3 Balık Yağı ( EPA: 126 mg, DHA: 84 mg ) 700 mg
 Metil Sülfonil Metan 125 mg
 Bromelain 75 mg
 Vitamin C 60 mg
 Zerdeçal Ekstresi 60 mg
 Rutin 50 mg
 Tip 1 Kollajen 40 mg
 Vitamin E 10 mg
 Kolekalsiferol (Vitamin D3: 10 µg) 4 mg

Kullanım Şekli

  • Yetişkinler içindir.
  • İlaç değildir, takviye edici gıdadır.
  • Hekim tarafından başka bir şekilde önerilmediği sürece:
  • Yemekten sonra günde toplam 1 yumuşak jel kapsülün 1 bardak su ile tüketilmesi tavsiye edilir.
  • Kapsüller çiğnenmeden tüketilmelidir.

Uyarılar: Tavsiye edilen günlük porsiyonu aşmayınız. Takviye edici gıdalar normal beslenmenin yerine geçemez. Çocukların ulaşamayacağı yerde saklayınız. Hastalıkların önlenmesi veya tedavi edilmesi amacıyla kullanılmaz. Hamilelik ve emzirme dönemi ile hastalık veya ilaç kullanılması durumunda doktorunuza danışınız.

Saklama Koşulları: Serin ve kuru yerde saklayınız. Ambalajı açılmış ürünleri satın almayınız.