“Amino asit” terimi yapısal bileşenlerinden türetilmiştir. Bir amino asit, hem bir amin grubunun (-NH₂) hem de bir karboksilik asit grubunun (-COOH) varlığı ile karakterize edilen organik bir moleküldür. İsim bu iki fonksiyonel grubu yansıtır: “amino” amin grubunu, “asit” ise karboksilik asit grubunu ifade eder. Bir amino asidin genel yapısı, bir amin grubunun, bir karboksil grubunun, bir hidrojen atomunun ve değişken bir yan zincirin (R grubu olarak gösterilir) bağlı olduğu merkezi bir karbon atomundan (alfa karbonu olarak bilinir) oluşur.

Amino Asitlerin Biyokimyası

Amino asitler, proteinlerin yapı taşları olarak görev yapan ve çeşitli biyokimyasal süreçlerde önemli roller oynayan organik moleküllerdir. Her ikisi de merkezi bir karbon atomuna (alfa karbonu) bağlı olan bir amino grubu (-NH₂) ve bir karboksilik asit grubunun (-COOH) varlığı ile karakterize edilirler. Alfa karbonu ayrıca bir hidrojen atomuna ve amino asidin kimliğini ve özelliklerini belirleyen değişken bir yan zincire (R grubu) bağlanır.

Amino Asitlerin Yapısı

Genel Formül: Bir amino asidin genel yapısı NH₂-CHR-COOH olarak gösterilebilir, burada “R” yan zinciri temsil eder.
Yan Zincirler (R Grupları): Amino asitlerin yan zincirleri büyük ölçüde değişiklik gösterir ve polaritesi, yükü ve reaktivitesi dahil olmak üzere her bir amino asidin kimyasal yapısını belirler. Yan zincirlerin özelliklerine dayanarak, amino asitler birkaç gruba ayrılabilir:

Polar olmayan (hidrofobik): örneğin, alanin, valin, lösin.
Polar yüksüz: örneğin, serin, treonin, asparajin.
Asidik (negatif yüklü): örneğin, aspartik asit, glutamik asit.
Bazik (pozitif yüklü): örneğin, lizin, arginin, histidin.

Amino Asitlerin Biyokimyadaki İşlevleri

Protein Sentezi: Amino asitlerin birincil işlevi, proteinleri oluşturan monomerik birimler olarak hizmet etmektir. Proteinler, amino asitlerin polipeptit zincirleri oluşturmak üzere peptit bağları ile birbirine bağlandığı çeviri süreci ile sentezlenir. İlgili mRNA tarafından dikte edilen bir proteindeki amino asit dizisi, proteinin yapısını ve işlevini belirler.
Enzim Katalizi: Birçok amino asit aktif bölgeler olarak hizmet eder veya enzimlerin katalitik mekanizmalarına katılır. Örneğin, serin, histidin ve aspartik asit yan zincirleri genellikle birçok proteazda bulunan katalitik üçlüde yer alır.
Metabolik Yollar: Amino asitler çeşitli metabolik yollarda yer alır. Enerji üretmek için deamine edilebilirler veya karbon iskeletleri glikoz (glukoneogenez) veya yağ asitleri sentezlemek için kullanılabilir.
Sinyal Molekülleri: Bazı amino asitler ve türevleri sinyal molekülleri olarak işlev görür. Örneğin, glutamat merkezi sinir sisteminde önemli bir nörotransmitter olarak işlev görürken, argininden türetilen nitrik oksit vazodilatasyonda bir sinyal molekülü olarak işlev görür.
Diğer Biyomoleküller için Öncüdür: Amino asitler, hormonlar (örneğin tiroksin ve adrenalin için tirozin), nükleotidler (örneğin pürinler için glisin) ve pigmentler (örneğin melanin için triptofan) dahil olmak üzere çeşitli biyomoleküllerin sentezi için öncülerdir.

Kimyasal Özellikler

Zwitteriyonik Yapı: Fizyolojik pH’da (yaklaşık 7,4), amino asitler ağırlıklı olarak zwitteriyonlar halinde bulunur; burada amino grubu protonlanır (-NH₃⁺) ve karboksil grubu deprotonlanır (-COO-), bu da moleküle hem pozitif hem de negatif bir yük verir.
İzoelektrik Nokta (pI): Bir amino asidin izoelektrik noktası, molekülün net elektrik yükü taşımadığı pH değeridir. Özellikle protein ayrımı için kullanılan elektroforez ve izoelektrik odaklama teknikleri sırasında farklı ortamlardaki amino asit davranışını etkileyen kritik bir özelliktir.
Peptit Bağı Oluşumu: Amino asitler proteinlerde peptit bağları ile bağlanır. Bu bağ, bir amino asidin karboksil grubu ile diğerinin amino grubu arasında bir molekül su açığa çıkararak oluşur (yoğunlaşma reaksiyonu). Ortaya çıkan bağ, proteinlerin ikincil yapısı için gerekli olan kısmi çift bağ karakterine sahip sert ve düzlemseldir.
Stereokimya: Glisin hariç amino asitler, alfa karbonunda kiral bir merkeze sahiptir. İki olası konfigürasyon (L ve D formları) ayna görüntüleridir. Proteinlerde, proteinlerin doğru katlanması ve işlevi için çok önemli olan sadece L konfigürasyonu kullanılır.

Proteinojenik Amino Asitler

“Amino asitler” terimi genellikle genetik kod tarafından kodlanan ve proteinlerin sentezinde kullanılan standart amino asitler kümesini ifade eder. Çeviri sırasında proteinlere dahil edilen 20 standart proteinojenik amino asit vardır. Bu amino asitler şunlardır:

Alanin (Ala, A)
Arginin (Arg, R)
Asparajin (Asn, N)
Aspartik asit (Asp, D)
Sistein (Cys, C)
Glutamik asit (Glu, E)
Glutamin (Gln, Q)
Glisin (Gly, G)
Histidin (His, H)
İzolösin (Ile, I)
Lösin (Leu, L)
Lizin (Lys, K)
Metiyonin (Met, M)
Fenilalanin (Phe, F)
Prolin (Pro, P)
Serin (Ser, S)
Treonin (Thr, T)
Triptofan (Trp, W)
Tirozin (Tyr, Y)
Valin (Val, V)

Standart Olmayan ve Proteinojenik Olmayan Amino Asitler

20 standart amino asite ek olarak, proteinlerde bulunan ancak genetik kod tarafından doğrudan kodlanmayan birkaç standart olmayan amino asit vardır. Bunlar tipik olarak post-translasyonel modifikasyonların sonucudur veya standart olmayan mekanizmalar yoluyla dahil edilirler. Örnekler şunları içerir:

Selenosistein (Sec, U): Bazen 21. amino asit olarak adlandırılan selenosistein, belirli bir tRNA ve UGA dur kodonunun yeniden tanımlanmasını içeren benzersiz bir mekanizma yoluyla proteinlere dahil edilir.
Pirolizin (Pyl, O): Bazen 22. amino asit olarak adlandırılan pirolizin, bazı arkeal türlerde ve bazı bakterilerde bulunur, spesifik bir tRNA ve UAG durdurma kodonunun yeniden tanımlanması yoluyla dahil edilir.

Proteinojenik Olmayan Amino Asitler

Proteinlere dahil edilmeyen ancak yine de biyolojik olarak önemli olan birçok amino asit vardır. Bu proteinojenik olmayan amino asitler metabolizma, sinyalizasyon ve diğer biyolojik süreçlerde çeşitli roller oynar. Örnekler şunları içerir:

Ornitin: Üre döngüsünde bir ara madde.
Sitrülin: Üre döngüsünde başka bir ara madde.
GABA (gama-Aminobütirik asit): Merkezi sinir sisteminde bir nörotransmitter.
L-DOPA (L-3,4-dihidroksifenilalanin): Bir nörotransmitter olan dopaminin öncüsü.

Tarihçe

Keşif

Amino asitlerin keşfi 19. yüzyılın başlarına kadar uzanmaktadır. Keşfedilen ilk amino asit, 1806 yılında Fransız kimyagerler Louis-Nicolas Vauquelin ve Pierre Jean Robiquet tarafından kuşkonmazdan izole edilen asparajindir. Bu keşif amino asit çalışmalarının başlangıcını oluştursa da, bu moleküllerin biyolojideki önemi ancak çok sonraları tam olarak anlaşılmıştır.

Asparajinin 1806 yılında Fransız kimyagerler Louis-Nicolas Vauquelin ve Pierre Jean Robiquet tarafından keşfedilmesi, büyük ölçüde dönemin bitki ve hayvan maddelerine yönelik daha geniş bilimsel merakından kaynaklanmıştır. 19. yüzyılın başlarında kimya hala bir disiplin olarak gelişiyordu ve özellikle bitki ve hayvanlardan elde edilen birçok doğal madde, kimyasal bileşimlerini ve potansiyel kullanımlarını anlama umuduyla inceleniyordu.

Vauquelin ve Robiquet özellikle bitkilerde bulunan ve çeşitli tıbbi ve besinsel amaçlarla kullanılan maddelerle ilgileniyordu. Özelliklerini ve potansiyel uygulamalarını daha iyi anlamak için bu maddeleri izole etmeyi ve karakterize etmeyi amaçladılar. Asparajinin ilk kez izole edildiği bitki olan kuşkonmaz, idrar söktürücü özellikleriyle iyi bilinen bir tıbbi bitki olduğu için ilgi çekiciydi. Kimyagerler, kuşkonmazın tıbbi etkilerine katkıda bulunabilecek bileşenlerini araştırmaya çalıştılar.

Metodoloji ve İzolasyon Süreci

Vauquelin ve Robiquet tarafından asparajinin izolasyonu, organik bileşiklerin ayrıştırılması için o dönemde mevcut olan tekniklerin tipik bir örneği olan birkaç ekstraksiyon ve kristalizasyon adımını içeriyordu:

Ekstraksiyon: Vauquelin ve Robiquet, çözünebilir bileşenleri çıkarmak için kuşkonmaz filizlerini suda maserasyon (yumuşatma ve parçalama) işlemine tabi tutarak işe başladı. Bu adım, bitki materyalinde bulunan bileşiklerin karışımını elde etmek için çok önemliydi.
Saflaştırma: Sulu ekstrakt daha sonra çözünmeyen maddeleri uzaklaştırmak için süzülmüştür. Çözünebilir maddeleri içeren süzüntü, tek tek bileşenleri izole etmek için daha ileri işlemlere tabi tutulmuştur.
Kristalizasyon: Suyun dikkatli bir şekilde buharlaştırılmasıyla kimyagerler özütü konsantre edebilmiş ve kristal oluşumunu tetikleyebilmiştir. Bu kristallerin, o dönemde bilinen diğer bileşiklerden farklı olarak tanımladıkları yeni bir maddeden oluştuğu tespit edildi.
Karakterizasyon: Bu yeni maddeye, elde edildiği bitkiye atfen asparajin adı verildi. Asparajinin karakterizasyonu, suda çözünürlüğünün, kristal yapısının ve bilinen diğer maddelere kıyasla kimyasal davranışının belirlenmesini içeriyordu.

Diğer Amino asitler

1820 yılında sistin, 1820 yılında glisin ve 1820-1827 yıllarında da lösin keşfedildi. Kimyagerler bu moleküllerin kimyasal yapısını ve özelliklerini, özellikle de proteinler bağlamında anlamaya başladıkça “amino asit” teriminin kendisi de ortaya çıkmıştır.

1838: Hollandalı kimyager Gerardus Johannes Mulder proteinlerin amino asitlerden oluştuğunu öne sürdü ve “protein” terimi kullanılmaya başlandı.19. yüzyılın sonları ve 20. yüzyılın başlarında, bilim insanları amino asitlerin proteinlerin yapı taşları olduğunu fark etmiş, bu da daha sistematik araştırmalara ve protein sentezinde kullanılan 20 standart amino asidin tanımlanmasına yol açmıştır.

1901: Alman kimyager Emil Fischer, peptidleri sentezledi ve amino asitlerin proteinlerde peptid bağları aracılığıyla bağlandığını göstererek protein yapısına ilişkin kritik bir kavrayış ortaya koydu. Fischer, amino asitlerin ve proteinlerin anlaşılmasına zemin hazırlayan şekerler ve pürinler üzerine yaptığı çalışmalar nedeniyle 1902 yılında Nobel Kimya Ödülü’ne layık görüldü.

İleri Okuma

Vauquelin, L.-N., & Robiquet, P. J. (1806). Sur l’Asparagine, Nouvelle Substance Végétale Cristallisable, Existant dans le Sucre de Fève. Annales de Chimie et de Physique, 59, 88-94.
Fischer, E. (1901). Untersuchungen über Aminosäuren, Polypeptide und Proteine. Hoppe-Seyler’s Zeitschrift für physiologische Chemie, 33(5), 151-175.
Mulder, G. J. (1838). Sur la composition de quelques substances animales. Bulletin des Sciences Physiques et Naturelles en Neerlande, 6(2), 105-119.
Budavari, S. (1989). The Merck Index: An Encyclopedia of Chemicals, Drugs, and Biologicals (11th ed.). Rahway, NJ: Merck & Co., Inc.

Taurin, hayvan dokularında yaygın olarak bulunan organik bir bileşik, özellikle de bir amino asittir. Diğer amino asitlerin çoğunun aksine, taurin protein yapımında kullanılmaz. Bunun yerine, vücutta çeşitli önemli işlevleri vardır.

Taurin en çok kalp, beyin, retina ve trombosit adı verilen kan hücrelerinde yoğunlaşmıştır. En iyi besin kaynakları et ve balık, özellikle de midye ve istiridye gibi kabuklu deniz ürünleridir. Taurin aynı zamanda enerji içeceklerinde de yüksek konsantrasyonlarda bulunabilir ve bu içecekler doğal olarak elde edilmek yerine genellikle sentezlenir.

Kimya

Kimyasal olarak 2-aminoetansülfonik asit olarak tanımlanan bir sülfonik asit olan taurin, insanlar dahil birçok hayvanın alt bağırsaklarında ve dokularında önemli miktarlarda bulunan bir amino asittir. Safra asidi konjugasyonu, osmoregülasyon, membran stabilizasyonu ve kalsiyum sinyallemesinin modülasyonu gibi çeşitli biyolojik süreçlerde çok önemli bir rol oynar. “Taurin”in etimolojisi, ilk kez 1827’de Alman bilim adamları Friedrich Tiedemann ve Leopold Gmelin tarafından öküz safrasından izole edildiği için Latince boğa anlamına gelen “taurus” kelimesine dayanmaktadır.

Kimyasal yapı

Taurinin kimyasal formülü C2H7NO3S olup, iki karbon atomu, yedi hidrojen atomu, bir nitrojen atomu, üç oksijen atomu ve bir kükürt atomu içerdiğini gösterir.

Yapısı bir etan omurgasına bağlı bir amino grubu (-NH2) ve bir sülfonik asit grubundan (-SO3H) oluşur. Bu yapı, sudaki çözünürlüğü ve fizyolojik pH’ta zwitteriyonik karakteri de dahil olmak üzere çeşitli biyokimyasal işlemlere katılma yeteneğine katkıda bulunur.

Farmakodinamik

Farmakodinamik olarak taurin geniş bir etki yelpazesi sergiler:

Nörotransmitter Fonksiyonları: Taurin, beyinde inhibitör bir nörotransmitter olarak görev yapar, hücre içindeki klorür iletkenliğini artırarak nöronların uyarılabilirliğini modüle eder, böylece membran potansiyelini stabilize eder.
Kalsiyum Sinyalinin Modülasyonu: Kalp fonksiyonu, gelişimi ve hücrenin hayatta kalması için çok önemli olan kalsiyum kanallarını ve taşıyıcılarını etkileyerek kalsiyum sinyalini etkiler.
Antioksidan Özellikleri: Taurin, reaktif oksijen türlerini (ROS) temizleyerek hücreleri oksidatif strese karşı koruyabilir.
Hücre Hacminin Düzenlenmesi: Osmoregülasyon fonksiyonları sayesinde taurin, çeşitli fizyolojik koşullar altında hücre hacminin ve bütünlüğünün korunmasına yardımcı olur.

Farmakokinetik

Taurinin farmakokinetik profili emilimini, dağılımını, metabolizmasını ve atılımını içerir:

Emilim: Taurin, ince bağırsakta sodyuma bağlı bir taşıma mekanizması yoluyla emilir. Biyoyararlanımı diyetle alımına ve diğer amino asitlerin varlığına bağlı olarak değişebilir.
Dağılım: Taurin emildikten sonra tüm vücuda dağılır; yüksek konsantrasyonları kalpte, beyinde, kaslarda ve retinada bulunur.
Metabolizma: Taurin minimal metabolizmaya uğrar. Diyetteki yağların sindirimine yardımcı olmak için öncelikle karaciğerdeki safra asitleriyle konjuge edilir.
Atılım: Taurin esas olarak idrarla atılır, az miktarda da dışkı ve safra yoluyla atılır.

Halk arasındaki faydaları

Taurinin bazı temel işlevleri ve faydaları şunlardır:

Kalp Sağlığı: Taurin kan basıncını ve kolesterol seviyelerini düşürmeye yardımcı olabilir, böylece kalp hastalığı ve felç riskini azaltır.
Göz Sağlığı: Gözde yüksek seviyelerde taurin bulunur ve bazı araştırmalar taurinin görme kaybına karşı korunmaya yardımcı olabileceğini düşündürmektedir.
Egzersiz Performansı: Taurin, atletik performansı artırma potansiyeli nedeniyle birçok spor takviyesinde bulunur.
Nörolojik Fonksiyon: Taurin, nöronların sağlığının korunmasında rol oynar ve çeşitli beyin fonksiyonlarında yer alır.
Antioksidan Özellikler: Taurin bir antioksidan olarak hareket edebilir, iltihapla savaşmaya ve vücudu oksidatif strese karşı korumaya yardımcı olabilir.

Taurin eksikliği nadir görülse de, vejetaryenler ve veganlar (diyetlerinden yeterince alamayabilirler), bazı kalp veya böbrek hastalıkları olan kişiler ve prematüre bebekler (taurin yapamayan) dahil olmak üzere bazı kişiler takviyeden yararlanabilir.

Tarih

Taurin ilk olarak 1827 yılında Alman bilim insanları Friedrich Tiedemann ve Leopold Gmelin tarafından öküz safrasından izole edilmiştir. Adını Latince boğa anlamına gelen taurus kelimesinden almışlardır. Taurin non-proteinojenik bir amino asittir, yani proteinlerde bulunmaz ancak vücut tarafından sentezlenir. Beyin, kalp ve retinada yüksek konsantrasyonlarda bulunur.

1900’lerin başında taurin kalp hastalığı, epilepsi ve sarılık gibi çeşitli durumları tedavi etmek için kullanılıyordu. Ancak antibiyotiklerin ve diğer daha etkili tedavilerin keşfedilmesinden sonra kullanımı azalmıştır.

Son yıllarda, araştırmalar sağlık üzerinde bir dizi yararlı etkiye sahip olduğunu gösterdiğinden, taurine olan ilgi yenilenmiştir. Taurinin kalbi ve beyni koruduğu ve ayrıca atletik performansı artırmaya yardımcı olabileceği düşünülmektedir. Bazı enerji içeceklerinde de bulunur ve yorgunluğu azaltmaya yardımcı olabileceğine dair bazı kanıtlar vardır.

Günümüzde taurin hala bazı geleneksel Çin tıbbı tedavilerinde kullanılmaktadır. Ayrıca bir besin takviyesi olarak da mevcuttur. Tavsiye edilen günlük taurin alımı 1.000-2.000 mg’dır.

İşte taurin tarihindeki bazı önemli olaylar:

1827: Taurin ilk olarak öküz safrasından izole edildi.
1900’lerin başı: Taurin çeşitli durumların tedavisinde kullanılır.
1960’lar: Taurinin sağlığa faydaları üzerine araştırmalar başlar.
1990’lar: Taurin bazı enerji içeceklerine eklenir.
2000’ler: Taurinin sağlığa faydaları üzerine daha fazla araştırma yayınlanır.
Günümüzde: Taurin bir besin takviyesi olarak mevcuttur.

Taurin, uzun ve çeşitli bir geçmişe sahip büyüleyici bir moleküldür. Hala üzerinde çalışılmaktadır ve sağlığa faydaları hakkında hala bilmediğimiz çok şey vardır. Bununla birlikte, şimdiye kadar yapılan araştırmalar taurinin güvenli ve potansiyel olarak faydalı bir madde olduğunu göstermektedir.

Kaynak:

Lourenço R, Camilo ME. Taurine: a conditionally essential amino acid in humans? An overview in health and disease. Nutr Hosp. 2002;17(6):262-270.
Schaffer, S. W., Jong, C. J., Ramila, K. C., & Azuma, J. (2010). Physiological roles of taurine in heart and muscle. Journal of biomedical science, 17 Suppl 1(Suppl 1), S2. https://doi.org/10.1186/1423-0127-17-S1-S2
Ripps, H., & Shen, W. (2012). Review: taurine: a “very essential” amino acid. Molecular vision, 18, 2673–2686.

Click here to display content from YouTube.
Learn more in YouTube’s privacy policy.

Always display content from YouTube